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1994年10月28日,204 (2):613 - 20。
doi: 10.1006 / bbrc.1994.2503。

Matrilysin有效得多比其他基质金属蛋白酶在α1-antitrypsin的蛋白水解失活

从属关系

Matrilysin有效得多比其他基质金属蛋白酶在α1-antitrypsin的蛋白水解失活

我父母et al。 物化学Biophys Res Commun

文摘

α1-antitrypsin,主要生理人白细胞弹性蛋白酶抑制剂,是proteolytically由几个基质金属蛋白酶包括间质胶原酶灭活,stromelysin和92 kDa白明胶酶。在这个报告中,我们描述matrilysin的催化效应,最近发现金属蛋白酶,在α1-antitrypsin。Matrilysin被发现大约30倍更有效的比92 kda白明胶酶,比胶原酶70倍更有效,180倍比stromelysin更有效。劈理的α1-antitrypsin matrilysin产生两个大约50 kDa的碎片和4 kDa。单一解理发生在Phe352-Leu353肽键,在α1-antitrypsin轨迹的活性部位循环。这些结果表明,除了与细胞外基质的活动,matrilysin为白细胞弹性蛋白酶活动的监管提供了一种机制通过其能力降低α1。

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