比较乳沟网站Reactive-Site回路中的本机和氧化α1-Proteinase由选定的细菌蛋白酶抑制剂

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人类Α₁蛋白酶抑制剂(α₁-π)负责中性粒细胞弹性蛋白酶活动的严格控制,如果监管,可能会引起局部过度组织退化。许多细菌蛋白酶可以灭活α₁水解-π的乳沟在其反应性网站,导致监管的弹性蛋白酶,这种机制可能会导致结缔组织损伤常与细菌感染有关。α的失活的另一个途径₁-π是可逆的,涉及到氧化的关键活性部位蛋氨酸残留可能影响抑制剂对蛋白水解失活。因此,这项工作的目的是确定是否这种氧化事件可能会影响速度和模式的α的乳沟₁由选定的细菌蛋白酶-πreactive-site循环,包括嗜热菌蛋白酶,aureolysin, serralysin, pseudolysin,金黄色葡萄球菌丝氨酸蛋白酶,streptopain periodontain。转变的乳沟特异性α后观察₁Glu -π氧化,偏好^354年阿拉巴马州^355年大多数债券的蛋白酶进行测试。只有aureolysin和serralysin裂开的氧化形式α₁-π的速度比本机抑制剂,表明细菌分泌这些金属蛋白酶可能专门利用宿主防御氧化机制,加快消除α₁-π,因此,组织中性粒细胞弹性蛋白酶降解。